АКТИВНІСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЇ ЛАНКИ АНТИОКСИДАНТНОЇ СИСТЕМИ В ПЕЧІНЦІ ПРИ ВВЕДЕННІ БІСФЕНОЛУ А ЗА ВІДСУТНОСТІ ЗАПАСІВ РЕТИНОЇДІВ
Анотація
Бісфенол А (BPA) широко використовується як мономер у виробництві полікарбонатної продукції та виступає потенційним гепатотоксином in vivo. Молекулярні механізми токсичних ефектів BPA, не пов’язані з порушенням функціонування ендокринної системи, залишаються не до кінця розкритими. Відомо, що введення ВРА супроводжується розвитком оксидативного стресу. Робота присвячена дослідженню активності ферментативної ланки антиоксидантної системи при ввеенні бісфенолу А за умов різної забезпеченості ретиноїдами. Оцінку ензиматичних активностей антиоксидантної системи проводили на основі визначення ферментативних активностей каталази, супероксиддисмутази та глутатіонпероксидази у мітохондріальній та цитозольній фракціях печінки. Результати проведених досліджень показали, що введення бісфенолу А тваринам дикого типу, з нормальним забезпеченням вітаміном А, супроводжувалось зниженням супероксиддисмутазної, каталазної та глутатіонпероксидазної активностей лише у цитозольній фракції, що перш за все пов’язано із особливостями метаболізму бісфенолу та локалізацією його біотрансформації. Водночас активність даних ферментів у мітохондріальній фракції не змінювалась та статистично-достовірно не відрізнялись від показників контрольної групи. На противагу цьому, у тварин, позбавлених ендогенно-депонованих ретиніл ефірів в печінці, активність супероксиддисмутази, каталази та глутатіонпероксидази як у цитозольній, так і у мітохондріальній фракціях печінки знаходились на рівні показників контрольної групи, які не отримували бісфенол А.
Ключові слова: бісфенол А, ретиноїди, антиоксидантна системи, активні форми кисню.
Посилання
Conti V., Izzo V., Corbi G. [et al]. Antioxidant Supplementation in the Treatment of Aging-Associated Diseases. Front. Pharmacol. – 2016; 7: 1-24.
Culottav V., YangaC.M., O'Halloran T.V. Activation of superoxide dismutases: Putting the metal to the pedal. Biochim. Biophys. Acta. 2006; 1763(7): 747–758.
Goth L. A simple method for determination of serum catalase activity and revision of reference range. Clinica Chimica Acta. 1991; 196(2-3): 143-151.
Guide for the care and use of laboratory animals. – Washington D. C.: National Academies Press, 2011; 246.
Hassan Z. K., Elobeid M. A., Virk P. [et al.]., . Bisphenol A Induces Hepatotoxicity through Oxidative Stress in Rat Model. Oxidative Medicine and Cellular Longevity. 2012; 2012: 1-6.
Heck D. E., Shakarjian M., Kim H. D.[et al.]., Mechanisms of oxidant generation by catalase. Ann. N. Y. Acad. Sci. 2010; 1203: 120–125.
Kabuto H., Hasuike S., Minagawa N., Shishibori N. Effects of bisphenol A on the metabolisms of active oxygen species in mouse tissues. Environmental Research. 2003; 93: 31–35.
Kitagawa Y., Sugimoto E. Estimation of the in vivo translational activity of rat liver mitochondria without use of an antibiotic. Biochem. Journal. 1980; 88(3): 689-893.
Li S., Tan H. Y., Wang N. [et al.]. The Role of Oxidative Stress and Antioxidants in Liver Diseases. Int. J. Mol. Sci. 2015; 16: 26087-26124.
Michiels C., Raes M., Toussaint O., Remacle J. Importance of Se-glutathione peroxidase, catalase, and Cu/Zn-SOD for cell survival against oxidative stress. Free Radic. Biol. Med.1994; 17(3): 235-248.
Milyakova M. N., Shabanov V.V. Possible Mechanism and pathophysiological significance of the regulation of the activity of superoxide free radicals of oxygen. Biomedical Chemistry. 2006; 52(2): 130-137.
Muriel P., Gordillo K. R. Role of Oxidative Stress in Liver Health and Disease. Oxidative Medicine and Cellular Longevity. – 2016; 2016: 1-2.
NTP-CERHR Monograph on the Potential Human Reproductive and Developmental Effects of Bisphenol A.: NIH Publication, 2008; 599.
O’Byrne S. M., Wongsiriroj N., Libien J. [et al.] Retinoid absorption and storage is impaired in mice lacking lecithin:retinol acyltransferase (LRAT). J. Biol. Chem. 2005; 28: 35647-35657.
Paglia D. E., Valentine W,N. Studies on the quantitative and qualitative characterization of erythrocyte glutathione peroxidase. J. Lab. Clin. Med. 1967; 70: 158-169.
Schmidt J., Schmidt J., Kotnik P., Trontelj J. Bioactivation of bisphenol A and its analogs (BPF, BPAF, BPZ and DMBPA) in human liver microsomes Toxicol. In Vitro. 2013; 27: 1267-1276.
Sirota T. New approach in the study of adrenaline auto-oxidation process and use it to measure the activity of superoxide dismutase. Problems of Medical Chemistry.1999; 3: 1-10.
Sheng Y., Abreu I.A, Cabelli D.I. [et al.]Superoxide Dismutases and Superoxide Reductases. Chem. Rev. 2014; 114: 3854−3918.
Shmarakov I. O. Retinoid-xenobiotic interactions: the Ying and the Yang. HepatoBiliary Surg. Nutr. 2015; 4(4): 229-242.
Wang W., Jiang C., Zhu L. [et al.] Int, Adsorption of Bisphenol A to a Carbon Nanotube Reduced Its Endocrine Disrupting Effect in Mice Male Offspring. J. Mol. Sci. 2014;15: 15981-15993.
Welshons W. V., Nagel S. C., Saal F.S. Large effects from small exposures. III. Endocrine mechanisms mediating effects of bisphenol A at levels of human exposure. Endocrinology. 200; 1476: S56-S69.
Xia W., Jiang Y., Li Y. [et al.] Early-Life Exposure to Bisphenol A Induces Liver Injury in Rats Involvement of Mitochondria-Mediated Apoptosis. PLoS One. 2014; 9(2): e90443.
