ЕКСПРЕСІЯ ГЕНІВ CIDEA, CYR61, AZGP1, ASK1 ТА HLF У ПІДШКІРНІЙ ЖИРОВІЙ ТКАНИНІ ЧОЛОВІКІВ З ОЖИРІННЯМ ТА НОРМАЛЬНОЮ АБО ПОРУШЕНОЮ ТОЛЕРАНТНІСТЮ ДО ГЛЮКОЗИ
Анотація
Проведено вивчення експресії генів CIDEA, CYR61, AZGP1, ASK1 та HLF у підшкірній жировій тканині двох груп чоловіків з ожирінням: з нормальною і порушеною толерантністю до глюкози у порівнянні з контрольною групою осіб без ознак ожиріння. Встановлено, що рівень експресії генів CIDEA, AZGP1, ASK1 та HLF знижується у підшкірній жировій тканині чоловіків за умов ожирінням і нормальної толерантності до глюкози у порівнянні з контрольною групою чоловіків. У той же час,експресія гена CYR61 посилюється у підшкірній жировій тканині за цих експериментальних умов. Величина обумовлених ожирінням змін в рівні експресії генів є гено-специфічною і виражена більшою мірою для гена AZGP1. За умов ожиріння, ускладненого порушеною толерантністю до глюкози, рівень експресії гена CYR61 у підшкірній жировій тканині був також підвищеним у порівнянні з контрольною групою, але був меншим від значень його рівня експресії у групі пацієнтів з ожирінням і нормальною толерантністю до глюкози. В той же час, експресія генів ASK1 та CIDEA є підвищеною у підшкірній жировій тканині чоловіків з ожирінням і порушеною толерантністю до глюкози у порівнянні з групою індивідуумів, що мали ожиріння без порушення толерантності до глюкози. Результати даної роботи вказують на те, що експресія генів CIDEA, CYR61, AZGP1, ASK1 та HLF у підшкірній жировій тканині чоловіків з ожирінням і нормальною толерантністю до глюкози змінюється і, ймовірно, ці зміни пов’язані з розвитком ожиріння та метаболічних порушень. Разом з тим, з порушенням толерантності до глюкози асоціюється підвищення рівня експресії генів ASK1 і CIDEA та зниження CYR61.
Ключові слова: експресія мРНК, CIDEA, CYR61, AZGP1, ASK1, HLF, підшкірна жирова тканина, ожиріння, порушена толерантність до глюкози.
Посилання
Bashta Y.M., Minchenko D.O., Bova D.O., Kovalevska O.V., Minchenko O.H. Expression of protein phosphatase DUSP genes in subcutaneous adipose tissue of obese men with normal and impairment glucose tolerance. Biol. Systems. 2014; 6(1): 3 – 9.
Bochkov V.N., Philippova M., Oskolkova O., Kadl A., Furnkranz A., Karabeg E., Breuss J., Minchenko O.H., Mechtcheriakova D., Hohensinner P., Rychli K., Wojta J., Resink T., Binder B.R., Leitinger N.: Oxidized phospholipids stimulate angiogenesis via induction of VEGF, IL-8, COX-2 and ADAMTS-1 metalloprotease, implicating a novel role for lipid oxidation in progression and destabilization of atherosclerotic lesions. Circ. Res. 2006; 99(8): 900–908.
Bray M.S., Young M.E. The role of cell-specific circadian clocks in metabolism and disease. Obes. Rev. 2009; 10(2): 6–13.
Duong H.A., Robles M.S., Knutti D., Weitz C.J. A molecular mechanism for circadian clock negative feedback. Science. 2011; 332: 1436–1439.
Green C.B., Takahashi J.S., Bass J. The meter of metabolism. Cell. 2008; 134: 728-742.
Huang C.Y., Zhao J.J., Lv L., Chen Y.B., Li Y.F., Jiang S.S., Wang W., Pan K., Zheng Y., Zhao B.W., Wang D.D., Chen Y.M., Yang L., Zhou Z.W., Xia J.C. Decreased expression of AZGP1 is associated with poor prognosis in primary gastric cancer. PLoS ONE. 2013; 8(7): E69155.
Huang W, Ramsey KM, Marcheva B, Bass J. Circadian rhythms, sleep, and metabolism. J. Clin. Invest. 2011; 121: 2133 – 2141.
Ito M., Nagasawa M., Omae N., Ide T., Akasaka Y., Murakami K. Differential regulation of CIDEA and CIDEC expression by insulin via Akt1/2- and JNK2-dependent pathways in human adipocytes. J. Lipid Res. 2011; 52(8): 1450 – 1460.
Jim Leu S.J., Sung J.S., Huang M.L., Chen M.Y., Tsai T.W. A novel anti-CCN1 monoclonal antibody suppresses Rac-dependent cytoskeletal reorganization and migratory activities in breast cancer cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2013; 434(4): 885 – 891.
Johansson L.E., Danielsson A.P., Parikh H., Klintenberg M., Norström F., Groop L., Ridderstråle M. Differential gene expression in adipose tissue from obese human subjects during weight loss and weight maintenance. Am. J. Clin. Nutr. 2012; 96(1): 196–207.
Kovac J., Husse J., Oster H. A time to fast, a time to feast: the crosstalk between metabolism and the circadian clock. Mol. Cells. 2009; 282: 75–80.
Lombardi A., Ulianich L., Treglia A.S., Nigro C., Parrillo L., Lofrumento D.D., Nicolardi G., Garbi C., Beguinot F., Miele C., Di Jeso B. Increased hexosamine biosynthetic pathway flux dedifferentiates INS-1E cells and murine islets by an extracellular signal-regulated kinase (ERK)1/2-mediated signal transmission pathway. Diabetologia. 2012; 55(1): 141–153.
Nordstrom E.A., Ryden M., Backlund E.C., Dahlman I., Kaaman M., Blomqvist L., Cannon B., Nedergaard J., Arner P. A human-specific role of cell death-inducing DFFA (DNA fragmentation factor-alpha)-like effector A (CIDEA) in adipocyte lipolysis and obesity. Diabetes. 2005; 54(6): 1726–1734.
Ozcan U., Cao Q., Yilmaz E., Lee A.H., Iwakoshi N.N., Ozdelen E., Tuncman G., Gorgun C., Glimcher L.H., Hotamisligil G.S. Endoplasmic reticulum stress links obesity, insulin action, and type 2 diabetes. Science. 2004; 306: 457-461.
Prickett T.D., Zerlanko B., Gartner J.J., Parker S.C., Dutton-Regester K., Lin J.C., Teer J.K., Wei X., Jiang J., Chen G., Davies M.A., Gershenwald J.E., Robinson W., Robinson S., Hayward N.K., Rosenberg S.A., Margulies E.H., Samuels Y. NISC Comparative Sequencing Program. Somatic mutations in MAP3K5 attenuate its proapoptotic function in melanoma through increased binding to thioredoxin. J. Invest. Dermatol. 2014; 134(2): 452 – 460.
Ramsey K.M., Marcheva B., Kohsaka A., Bass J. The clock work of metabolism. Annu. Rev. Nutr. 2007; 27: 219–240.
Rastogi S., Rizwani W., Joshi B., Kunigal S., Chellappan S.P. TNF-alpha response of vascular endothelial and vascular smooth muscle cells involve differential utilization of ASK1 kinase and p73. Cell Death Differ. 2012; 19(2): 274–283.
Ratushna O.O., Minchenko D.O., Danilovskyi S.V., Klimes I., Minchenko O.H. Expression of anti-angiogenic genes in subcutaneous adipose tissue of the obese individuals with pre-diabetes and type 2 diabetes. Studia Biologica. 2012; 6(2): 17–32.
Ruderman N.B., Carling D., Prentki M., Cacicedo J.M. AMPK, insulin resistance, and the metabolic syndrome. J. Clin. Invest. 2013; 123(7): 2764–2772.
Scott E.M., Carter A.M., Grant P.J. Association between polymorphisms in the clock gene, obesity and the metabolic syndrome in man Clock polymorphisms and obesity. Int. J. Obesity. 2008; 32: 658–662.
Shaw R.J. LKB1 and AMP-activated protein kinase control of mTOR signalling and growth. Acta Physiol. (Oxf). 2009; 196: 65-80.
Shimba S., Ogawa T., Hitosugi S., Ichihashi Y., Nakadaira Y., Kobayashi M., Tezuka M., Kosuge Y., Ishige K., Ito Y., Komiyama K., Okamatsu-Ogura Y., Kimura K., Saito M. Deficient of a clock gene, brain and muscle Arnt-like protein-1 (BMAL1), induces dyslipidemia and ectopic fat formation. PLoS One. 2011; 6: e25231.
Tang Q.L., Chen W.L., Tan X.Y., Li H.G., Yuan X.P., Fan S., Wen B., Song Y. Expression and significance of Cyr61 in distant metastasis cells ol human primary salivary adenoid cystic carcinoma. Oral Surg. Oral Med. Oral Pathol. Oral Radiol. Endod. 2011; 112(2): 228–236.
Wang S., Kaufman R.J. The impact of the unfolded protein response on human disease. J. Cell. Biol. 2012; 197: 857–867.
Waters K.M., Sontag R.L., Weber T.J. Hepatic leukemia factor promotes resistance to cell death: implications for therapeutics and chronotherapy. Toxicol. Appl. Pharmacol. 2013; 268(2): 141–148.
Yu M., Wang H., Zhao J., Yuan Y., Wang C., Li J., Zhang L., Zhang L., Li Q., Ye J. Expression of CIDE proteins in clear cell renal cell carcinoma and their prognostic significance. Mol. Cell. Biochem. 2013; 378(1-2): 145–151.
