ВМІСТ БІЛКОВИХ ФРАКЦІЙ ПЛАЗМИ КРОВІ ТВАРИН ЗА УМОВ БІЛКОВОЇ НЕДОСТАТНОСТІ
Анотація
У роботі проведено дослідження вмісту білкових фракцій плазми крові щурів за умов аліментарної білкової недостатності. Значна увага приділяється визначенню вмісту загального протеїну в плазмі крові тварин. З метою дослідження особливостей змін даних біохімічних показників за умов аліментарної депривації протеїну дослідних тварин протягом 28 днів утримували на напівсинтетичному низькопротеїновому раціоні з урахуванням принципу парного харчування. Для дослідження використовували цитровану кров, взяту із vena portae hepatis загальноприйнятим методом. Плазму крові отримували шляхом центрифугування. Визначення концентрації загального білка плазми крові проводили біуретовим методом. Кількісне співвідношення альбумінів, α-, β- та γ-глобулінів визначали турбідиметричним методом, який ґрунтується на тому, що фосфатні розчини визначеної концентрації осаджують білкові фракції плазми крові з утворенням суспензії, ступінь каламутності якої визначають нефелометрично при довжині хвилі 590 – 670 нм. Встановлено, що при нестачі протеїну в харчовому раціоні у тварин спостерігається розвиток гіпопротеїнемії внаслідок зниження концентрації загального білка в плазмі крові. Слід відмітити, що зниження концентрації загального протеїну в плазмі крові дослідних тварин відбувається внаслідок зменшення вмісту альбумінів та вказує на наявність гіпоальбумінемії. Водночас перебування щурів на низькопротеїновому раціоні супроводжується зростанням вмісту α- та γ-глобулінових фракцій плазми крові тварин. Слід відмітити, що рівень α-глобулінів підвищується лише за рахунок α1-протеїнової фракції, значення якої вірогідно перевищують показники контрольної групи. Щодо α2- та β-глобулінів, верифікації змін їх вмісту за умов нестачі протеїну нами не виявлено. За умов білкової недостатності коефіцієнт альбуміно-глобулінового співвідношення знаходиться в межах 0,83, що вказує на зниження резерву легкодоступних амінокислот та зростання катаболізму протеїнів за даних експериментальних умов, що, в свою чергу, може виступати першопричиною розвитку патологічних станів печінки.
Ключові слова: загальний білок, альбуміни, α1-глобуліни, α2-глобуліни, β-глобуліни, γ-глобуліни, плазма крові, білкова недостатність.
Посилання
Добреля И.В. Роль белка в поддержании иммунной защиты и усилении иммунной функции. 2007. Ел.ресурс: http://east-house.org.ru/ journals/vetklinika/2007/03Mar/08_page13-14.pdf.
Електрофоретичне дослідження білків і ферментів крові людини та тварин. методичні вказівки. Уклад. Топіков В.А., Дяченко Л.Ф. Одеса: Б.в.; 2006.
Клімова О., Звягінцева О., Малишев А. Зміна співвідношення білкових фракцій сироватки крові у експериментальних тварин різного віку після імунізації цитотоксичною сироваткою хворих з аутоімунним захворюванням – міастенією. Вісн. Львів. ун-ту. Сер. біол. 2011; 55: 27-33.
Копильчук Г.П., Бучковська І.М. Стан глутатіонової системи клітин печінки щурів за низькопротеїнового раціону та гострого гепатотоксичного ураження. Ukr. Biochem. J. 2014; 86(5(Supplement 1)): 165-166.
Копыльчук Г.П., Борщовецкая Н.Л., Чопик Н.В., Бучковская И.М. Активность ключевых ферментов синтеза и конъюгации глутатиона в гепатоцитах крыс при алиментарной белковой недостаточности. Актуальные проблемы гуманитарных и естественных наук. 2014; 6-1: 70-73.
Копыльчук Г.П., Волощук О.Н., Аврам И.И. Особенности острофазового ответа при токсическом гепатите, развивающемся на фоне алиментарной депривации протеина. Актуальные проблемы гуманитарных и естественных наук. 2014; 6-1: 33-35.
Лившиц В.М. Биохимические анализы в клинике. Справочник. В. М. Лившиц, В.И. Сидельникова. М: Мед. информационное агентство; 2001.
Пшенкина Н.Н. Cтруктура альбумина и транспорт лекарств. Медицинский академический журнал. 2011; 11(3): 3-15.
Степанець І., Моргаєнко О., Остапченко Л. Білковий склад сироватки крові щурів за умов розвитку хронічної алкогольної інтоксикації. Вісн. Львів. ун-ту. Сер. біол. 2013; 61: 30-36.
Шульга И.М., Безроднова С.М. Дискриминантный анализ в изучении детей и подростков с недостаточным, достаточным питанием и больных туберкулёзом Клиническая медицина. 2013; 14: 647-655.
Alberghina D., Giannetto C., Vazzana I. et al. Reference intervals for total protein concentration, serum protein fractions, and albumin/globulin ratios in clinically healthy dairy cows. J. Vet. Diagn. Invest. 2011; 23: 111-114.
Barle H., Januszkiewicz A., Haillstro L. et al. Albumin synthesis in humans increases immediately following the administration of endotoxin. Clinical Science. 2002; 103: 525-531.
Dideriksen K. Influence of Amino Acids, Dietary Protein, and Physical Activity on Muscle Mass Development in Humans. K. Dideriksen, S. Reitelseder, L. Holm. Nutrients. 2013; 5: 852-876.
Eghtesad S. Malnutrition in Liver Cirrhosis: The Influence of Protein and Sodium. S. Eghtesad, H. Poustchi, R. Malekzadeh. Middle East Journal of Digestive Diseases. 2013; 5(2): 65-75.
Fairbanks K.D., Tavill M.D., Tavill A.S. Liver Disease in Alpha 1-Antitrypsin Deficiency: A Review. Am J Gastroenterol. 2008; 103: 2136-2141.
Finfer S., Bellomo R., Boyce N. et al. A comparison of albumin and saline for fluid resuscitation in the intensive care unit. Engl. J. Med. 2004; 22: 2247-2256.
Kragh-Hansen U., Chuang V., Otagiri M. Practical aspects of the ligandbinding and enzymatic properties of human serum albumin. Biol. Pharm. Bull. 2002; 25: 695-704.
Mashiko S., Ishihara A., Iwaasa H. et al. Pair-Feeding Study Reveals That a Y5 Antagonist Causes Weight Loss in Diet-Induced Obece Mice by Modulating Food Intake and Energy Expenditure. Molecular pharmacology. 2007; 71(2): 602-608.
Quinlan G.J., Martin G.S., Evans T.W. Albumin: biochemical properties and therapeutic potential. Hepatology. 2005; 41: 1211-1219.
Reeves P.G., Nielsen F.H., Fahey G.C. AIN-93 Purified Diets for Laboratory Rodents: Final Report of the American Institute of Nutrition Ad Hoc Writing Committee on the Reformulation of the AIN-76A Rodent Diet. The journal of nutrition. 1993; 5: 1939-1951.
Ruot B., Breuille D., Rambourdin F. et al. Synthesis rate of plasma albumin is a good indicator of liver albumin synthesis in sepsis. Am J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2000; 279: 244-251.
Schroeder. H.W., Cavacini L. Structure and function of immunoglobulins. J Allergy Clin. Immunol. 2010; 125(2): 41-52.
Singh M., Aggarwal H., Aggarwa S. Significance of the Glutathione-S-Transferase Activity and the Total Thiols Status in Chronic Alcoholics. J. Clin. and Diagn. Res. 2012; 6(1): 31-33.
Smogorzewska A., Flood J.G., Long W.H. et al. Paraprotein Interference in Automated Chemistry Analyzers. Clinical Chemistry. 2004; 50(9): 1691-1693.
Van der Vusse G.J. Albumin as fetty acid transporter. Drug Metab. Pharmacokinet. 2009; 24(4): 300-307.
Voss S., Whalen R., Boyer T. Mechanism of negative regulation of rat glutathione S-transferase A2 by the cytokine interleukin 6. Biochem J. 2002; 1: 229-237.
