Вміст оксиду азоту та S-нітрозотіолів у клітинах печінки щурів за умов різного забезпечення харчового раціону макронутрієнтами
DOI:
https://doi.org/10.31861/biosystems2020.02.187Ключові слова:
оксид азоту, S-нітрозотіоли, нітрозативний стрес, аліментарна депривація протеїну, високосахарозний раціонАнотація
У даній роботі представлені дослідження вмісту оксиду азоту та низькомолекулярних S-нітрозотіолів у мітохондріальній та цитозольній фракціях печінки щурів за умов аліментарної депривації протеїну, споживання надмірного вмісту сахарози та поєднаної дії двох несприятливих чинників. З метою моделювання низькопротеїнової дієти тварини протягом 28 днів отримували ізокалорійний раціон, що містив 4,7 % протеїну, 10 % жирів та 81,3 % вуглеводів (крохмаль – 66,3 %, сахароза – 10 %, целюлоза – 5 %), розрахований згідно з рекомендаціями American Institute of Nutrition. До складу високосахарозного раціону входили 14 % протеїну, 10 % жирів, 72 % вуглеводів (крохмаль – 37 %, сахароза – 30 %, целюлоза – 5 %). Мітохондріальну та цитозольну фракцію клітин печінки щурів отримували методом препаративного диференційного центрифугування. Вміст оксиду азоту оцінювали уніфікованим методом шляхом визначення вмісту NO2-, який є стабільним метаболітом оксиду азоту. Оскільки NO інактивується в оксидазній реакції з перетворенням в нітрит або нітрат, який швидко метаболізується, то вміст оксиду азоту оцінювали за зміною NO2-. Концентрацію S-нітрозотіолів реєстрували відповідно шляхом визначення концентрації нітрит-аніону до та після додавання іонів Hg2+, який шляхом модифікації S–N-зв’язків каталізує вивільнення S-нітрозильних тіолів оксиду азоту. Встановлено, що в обох субклітинних фракціях печінки дослідних груп щурів спостерігається зростання вмісту NO порівняно зі значеннями контролю. Проте ключовим чинником зареєстрованих змін в мітохондріях печінки тварин можна вважати недостатність протеїну в харчовому раціоні (дефіцит протеїну в дієті призводить до зростання рівня оксиду азоту в 3-4 рази), тоді як в цитозолі – надмірне споживання сахарози (підвищення в 3-5 разів). Щодо рівня S-нітрозотіолів, то в досліджуваних фракціях спостерігаються різноспрямовані зміни їх концентрації. Так, підвищення вмісту нітрозильних похідних в мітохондріях клітин печінки щурів із одночасним зниженням їх рівня в цитозолі вказує на дисметаболічні порушення в системі транспорту та депонування оксиду азоту, що може призводити до розвитку нітрозативного стресу за даних експериментальних умов.
Посилання
Kozonova J. Diet nutrition disbalance as a major factor in the metabolic syndrome progression. Food science and technology. 2015; 9 (4): 9–15. doi: https://doi.org/10.15673/2073-8684.4/2015.55863
Kolesnik Yu. M., Chekman I.S., Mazur I.A., Belenichev I. F., Gorchakova N. A., Nagornaia E. A. Mechanisms of development of endothelial dysfunction and search for endothelioprotectors. Zhurnal NAMN Ukrainy. 2014; 20(3): 289–299.
Marchenko M. M., Kopylchuk G. P., Buchkovska I. M. The level of s-nitrosothiols in the cells liver of mice of vitamin A deprivation and partial hepatectomy. Odesa National University herald. 2012; 17(29): 30–37.
Novikov V.E., Levchenkova O.S., Pozhilova E.V. Mitochondrial nitric oxide synthase and its role in the mechanisms of cell adaptation to hypoxia. Reviews on Clinical Pharmacology and Drug Therapy. 2016; 14(2): 38–46. https://doi.org/10.17816/RCF14238-46
Palagina I.А., Kudria M.Y., Lаlymеnkо О.S. Role of nitric oxide metabolites within the impact of the sub-toxic succinamides doses on state of hemostasis. Fiziolohichnyi zhurnal. 2016; 62(6): 34–42.
Sybirna N. O., Lyuta M. Ya., Klymyshyn N. I. Molecular mechanisms of nitric oxide depositionin erythrocytes. Studia Biologica. 2010; 4(1): 143–160
Ascenzi P., Coletta M. Peroxynitrite Detoxification by Human Haptoglobin:Hemoglobin Complexes: A Comparative Study. J Phys Chem B. 2018; 122(49): 11100–11107. https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.8b05340
Bae J., Kumazoe M., Fujimura Y., Tachibana H. Diallyl disulfide potentiates anti-obesity effect of green tea in high-fat/high-sucrose diet-induced obesity. J Nutr Biochem. 2019; 64: 152–161. https://doi.org/10.1016/j.jnutbio.2018.10.014
Broniowska K.A., Hogg N. The chemical biology of S-nitrosothiols. Antioxid Redox Signal. 2012; 17(7): 969–80. https://doi.org/10.1089/ars.2012.4590.
Bruand C., Meilhoc E. Nitric oxide in plants: pro- or anti-senescence. J Exp Bot. 2019; 70(17): 4419–4427. https://doi.org/10.1093/jxb/erz117
Calcerrada P., Peluffo G., Radi R. Nitric oxide-derived oxidants with a focus on peroxynitrite: molecular targets, cellular responses and therapeutic implications. Curr Pharm Des. 2011; 17(35): 3905–3932. https://doi.org/10.2174/138161211798357719
Curran R. D., Ferrari F. K., Kispert P. H., Stadler J., Stuehr D. J., Simmons R. L., Billiar T. R. Nitric oxide and nitric oxide-generating compounds inhibit hepatocyte protein synthesis. FASEB J. 2001. 5(7): 2085–2092. https://doi.org/10.1096/fasebj.5.7.1707021
Dynnik V.V., Grishina E.V., Fedotcheva N.I. The mitochondrial NO-synthase/guanylate cyclase/protein kinase G signaling system underpins the dual effects of nitric oxide on mitochondrial respiration and opening of the permeability transition pore. FEBS J. 2020; V. 287(8): 1525–1536. https://doi.org/10.1111/febs.15090.
Ellacott K., Morton G. J., Woods S. C., Tso P., Schwartz M. W. Assessment of feeding behavior in laboratory mice. Cell Metab. 2010; 12(1): 10–17. https://doi.org/10.1016/j.cmet.2010.06.001
Feng Ch., Chen L., Li W., Elmore B.O., Fan W., Sun X. Dissecting regulation mechanism of the FMN to heme interdomain electron transfer in nitric oxide synthases. J Inorg Biochem. 2014; 130: 130–40. https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2013.09.005
Fernandes-Lima F., Monte T. L. Nascimento F. A., Gregório B. M. Short Exposure to a High-Sucrose Diet and the First Hit of Nonalcoholic Fatty Liver Disease in Mice. Cells Tissues Organs. 2016; 201(6): 464–472. https://doi.org/10.1159 / 000446514
Ford P.C., Miranda K.M. The solution chemistry of nitric oxide and other reactive nitrogen species. Nitric Oxide. 2020; 103: 31–46. https://doi.org/10.1016/j.niox.2020.07.004
Ganzarolli de Oliveira M. S-Nitrosothiols as Platforms for Topical Nitric Oxide Delivery. Basic Clin Pharmacol Toxicol. 2016; 119(30): 49–56. https://doi.org/10.1111/bcpt.12588
Keszler A., Diers A.R., Ding Z., Hogg N. Thiolate-based dinitrosyl iron complexes: Decomposition and detection and differentiation from S-nitrosothiols. Nitric Oxide. 2017; 65: 1–9. https://doi.org/10.1016/j.niox.2017.01.007
Kopylchuk H.P., Nykolaichuk I.M., Lylyk I.S. Indexes of citrulline metabolism in rat liver under the toxic injury against the background of alimentary protein deficiency. Ukr. Biochem. J. 2020; 92(1): 113–119. https://doi.org/https://doi.org/10.15407/ubj92.01.113
Kopylchuk H.P., Nykolaichuk I.M., Zhuretska O.M. Rat liver arginase system under acetaminophen-induced toxic injury and protein deprivation. Ukr. Biochem. J. 2017; 89(2): 92–98. https://doi.org/10.15407/ubj89.02.092
Maniam J., Antoniadis C.P., Morris M.J. The effect of early-life stress and chronic high-sucrose diet on metabolic outcomes in female rats. Stress. 2015; 18(5): 524–37. https://doi.org/10.3109/10253890.2015.1079617
Möller M.N., Rios N., Trujillo M., Radi R., Denicola A., Alvarez B. Detection and quantification of nitric oxide-derived oxidants in biological systems. J Biol Chem. 2019; 294(40): 14776–14802. https://doi.org/10.1074/jbc.REV119.006136
Qingdong K., Costa M. Hypoxia-Inducible Factor-1. Mol Pharmacol. 2006; 70(5): 1469–1480. https://doi.org/10.1124/mol.106.027029
Radi R. Oxygen radicals, nitric oxide, and peroxynitrite: Redox pathways in molecular medicine. Proc Natl Acad Sci USA. 2018; 115(23): 5839–5848. https://doi.org/10.1073/pnas.1804932115
Reeves P. G., Nielsen F. H., Fahey G. C. AIN-93 purified diets for laboratory rodents: final report of the American Institute of Nutrition ad hoc writing committee on the reformulation of the AIN-76A rodent diet. J Nutr. 1993; 123(11): 1939–1951. https://doi.org/10.1093/jn/123.11.1939
Speckmann B., Steinbrenner H., Grune T., Klotz L.O. Peroxynitrite: From interception to signaling. Arch Biochem Biophys. 2016; 595: 153–160. https://doi.org/10.1016/j.abb.2015.06.022
Stomberski C.T., Hess D.T., Stamler J.S. Protein S-Nitrosylation: Determinants of Specificity and Enzymatic Regulation of S-Nitrosothiol-Based Signaling. Antioxid Redox Signal. 2019; 30(10): 1331–1351. https://doi.org/10.1089/ars.2017.7403
Van Sundert K., Radujković D., Cools N., De Vos B., Etzold S., Fernández-Martínez M., Janssens I.A., Merilä P., Peñuelas J., Sardans J., Stendahl J., Terrer C., Vicca S. Towards comparable assessment of the soil nutrient status across scales-Review and development of nutrient metrics. Glob Chang Biol. 2020; 26(2): 392–409. https://doi.org/10.1111/gcb.14802.
Zhang Y., Hogg N. S-Nitrosothiols: cellular formation and transport. Free Radic Biol Med. 2005; 38(7): 831–832. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2004.12.016
##submission.downloads##
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2020 Науковий вісник Чернівецького університету. Біологія (Біологічні системи)
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.
