Активність ензимів знешкодження Н2О2 у мітохондріях нирок щурів за умов різної забезпеченості раціону нутрієнтами
Ключові слова:
нутрієнти, нирки, мітохондрії, Н2О2, каталаза, глутатіонпероксидазаАнотація
Метою даної роботи було дослідження вмісту Н2О2 та активності ключових ензимів його знешкодження – каталази та глутатіонпероксидази у мітохондріях нирок щурів за умов різної забезпеченості раціону нутрієнтами. Вміст пероксиду водню визначали спектрофотометрично за здатністю утворювати стійкий комплекс із сорбітолом, який реєструють при довжині хвилі 540 нм. Каталазну активність визначали згідно методу, який базується на здатності H2O2 утворювати стійкий забарвлений комплекс з молібдатом амонію з максимумом поглинання при λ = 410 нм. Активність глутатіонпероксидази визначали за методом, принцип якого базується на визначенні показнику накопичення окисленого глутатіону при λ = 260 нм. Дослідження проводили на 4 групах тварин: І група – інтактні тварини (К); ІІ – щурі, які перебували на низькопротеїновому раціоні (НПР); ІІІ – щурі, які перебували на високосахарозному раціоні (ВС); ІV – щури, які отримували низькопротеїновий/ високосахарозний раціон (НПР/ВС). Встановлено, що в мітохондріях нирок щурів, які споживали низькопротеїновий раціон, спостерігається незначне підвищення вмісту пероксиду водню на тлі зниження активності каталази та збереження на рівні показників контролю значень глутатіонпероксидази. Водночас у тварин, яких утримували на високосахарозній дієті, спостерігається виражене зростання вмісту пероксиду водню при одночасному зростанні активності як каталази, так і глутатіонпероксидази порівняно з показниками контролю. Максимальне накопичення вмісту Н2О2 виявлено у тварин, яких утримували на низькопротеїновій/високосахарозній дієті, при цьому показники каталазної активності достовірно не відрізняються від показників групи ВС, тоді як глутатіонпероксидазна активність знижується порівняно із показниками цієї групи. Виявлені зміни вмісту Н2О2 і активності антиоксидантних ензимів у мітохондріях нирок щурів можуть розглядатися як передумови для порушення функціональної активності нирок за умов нутрієнтного дисбалансу.
Посилання
Wu G. Dietary protein intake and human health. Food Funct. 2016;7(3):1251-1265. https://doi.org/10.1039/c5fo01530h.
Souza J.A., Pinto A.B.G., Oliveira E.C., Coelho D.B., Totou N.L., Lima W.G., Becker L.K. Aerobic ex-ercise training prevents impairment in renal parame-ters and in body composition of rats fed a high su-crose diet. BMC Res Notes. 2021;14:378. https://doi.org/10.1186/s13104-021-05790-7.
Malta de Oliveira J.C., Ribeiro T.A., Tófolo L.P. Low-protein diet in adult male rats has long-term effects on metabolism. J Endocrinol. 2014;221(2):285-295. https://doi.org/10.1530/JOE-13-0473.
Deutz N.E., Bauer J.M., Barazzoni R., Biolo G., Boirie Y., Bosy-Westphal A., Cederholm T., Cruz-Jentoft A., Krznariç Z., Nair S., Singer P., Teta D., Tip-ton K., Calder P.C. Protein intake and exercise for optimal muscle function with aging: recommendations from the ESPEN expert group. Clin Nutr. 2014;33(6):929-936. https://doi.org/10.1016/j.clnu.2014.04.007.
Maciejczyk M., Matczuk J., Żendzian-Piotrowska M. Eight-week consumption of high-sucrose diet has a pro-oxidant effect and alters the function of the sali-vary glands of rats. Nutrients. 2018;10(10):1-19. https://doi.org/10.3390/nu10101530.
Ragab S.M., Abd Elghaffar S.Kh., El-Metwally T.H. Effect of a high fat, high sucrose diet on the promotion of non-alcoholic fatty liver disease in male rats: the ameliorative role of three natural compounds. Lipids Health Dis. 2015;14:1-11. https://doi.org/10.1186/s12944-015-0087-1.
Kursov S.V., Nikonov V.V. Stress hyperglycemia: discussion of ways to eliminate it with the help of sug-ar alcohols. Emergency medicine. 2019;28;4(99):30-37.
Zandalinas S., Mittler R. ROS-induced ROS release in plant and animal cells. Free Radical Biology and Medicine. 2017;122:21-27. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.11.028.
Ofoedu C.E., You L., Osuji C.M., Iwouno J.O., Kabuo N.O., Ojukwu M., Agunwah I.M., Chacha J.S., Muobike O.P., Agunbiade A.O. Hydrogen Peroxide Effectson Natural-Sourced Polysacchrides :Free Radical Formation/ Production, Degradation Process, and ReactionMechanism – A Critical Synopsis. Foods 2021;10:699. https://doi.org/10.3390/foods10040699.
Dauqan E.M.A., Aminah Abdullah A., Sani H.A. Lipid Profile and Antioxidant Enzymes in Normal and Stressed Rat Fed with Palm Olein. Am. J. Applied Sci. 2012;9(7):1071-1078.
Cardoso B.R., Hare D.J., Bush A.I., Roberts B.R. Glutathione peroxidase 4: a new player in neuro-degeneration? Molecular Psychiatry. 2017;22:328-335.
Jiang Z.Y., Woollard A.C., Wolff S.P. Hydrogen peroxide production during experimental protein gly-cation. FEBS Lett. 1990;268(1):69-71.
Strugała P., Dzydzan O., Brodyak I., Kucharska A.Z., Kuropka P., Liuta M., Kaleta-Kuratewicz K., Przewodowska A., Michałowska D., Gabrielska J., Sybirna N. Antidiabetic and Antioxidative Potential of the Blue Congo Variety of Purple Potato Extract in Streptozotocin-Induced Diabetic Rats. Molecules. 2019;24(17): 3126. https://doi.org/10.3390/molecules24173126.
Melekh B., Ilkiv I., Lozynskyi A., Sklyarov A. Antioxidant enzyme activity and lipid peroxidation in rat liver exposed to celecoxib and lansoprazole under epinephrine-induced stress. J. Appl. Pharm. Sci. 2017;7:94-99.
Conti V., Izzo V., Corbi G. Antioxidant Supplementation in the Treatment of Aging-Associated Diseases. Front. Pharmacol. 2016;7(24):1-24. https://doi.org/10.3389/fphar.2016.00024.
Yalcin M.S., Gulesci N., Bilgin R., Koltas I.S. Su-peroxide dismutase, glutathione peroxidase and cata-lase activities in patients with viral hepatitis C. Integr Mol Med. 2020;7:1-3. https://doi.org/10.15761/IMM.1000397.
Veal E.A., Day A.M., Morgan B.A. Hydrogen Peroxide Sensing and Signaling. Mol cell. 2007;26(1): 1-14. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2007.03.016.
Li L.H., Shih Y.L., Huang J.Y., Wu C.J., Huang Y.W., Huang H.H., Tsai Y.C., Yang T.C. Protection from hydrogen peroxide stress relies mainly on AhpCF and KatA2 in Stenotrophomonas maltophilia. J. Bio-med Science. 2020;27(37).
Paulsen C., Carroll K.S. Orchestrating Redox Signaling Networks through Regulatory Cysteine Switches. ACS Chemical Biology. 2010;5:47-62. https://doi.org/10.1021/cb900258z.
Sies H. Hydrogen peroxide as a central redox signaling molecule in physiological oxidative stress: Oxidative eustress. Redox Biology. 2017;11:613-619. https://doi.org/10.1016/j.redox.2016.12.035.
Hancock J.T. Oxygen IsInstrumental for Biological Signaling:An Overview. Oxygen. 2021;1:3-15. https://doi.org/10.3390/oxygen1010002.
Narkunaraja S., Marpadga R., Mausumee G., Rama N. High Glucose–Induced Expression of Proinflammatory Cytokine and Chemokine Genes in Monocytic Cells. Diabetes. 2003;52:1256-1264. https://doi.org/10.2337/diabetes.52.5.1256.
Rosas-Villegas A., Sánchez-Tapia M., Avila-Nava A., Ramírez V., Tovar A., Torres N. Differential effect of sucrose and fructose in combination with a high fat diet on intestinal microbiota and kidney oxidative stress. Nutrients. 2017;9(4):1-13. https://doi.org/10.3390/nu9040393.
Huang W., Li X., Liu J., Lin J., Chung L. Activation of androgen receptor, lipogenesis, and oxidative stress converged by SREBP-1 is responsible for regulating growth and progression of prostate cancer cells. Mol Cancer Res. 2012;10(1):133-142. https://doi.org/10.1158/1541-7786.MCR-11-0206.
Sousa-Lima I., Fernandes A.B., Rita S. Patarrão R.S., Kim Y.B., Macedo M.P. S-Nitrosoglutathione Reverts Dietary Sucrose-Induced Insulin Resistance. Antioxi-dants. 2020;9: 870. https://doi.org/10.3390/antiox9090870.
Markadieu N., Crutzen R., Blero D., Erneux C., Beauwens R. Hydrogen peroxide and epidermal growth factor activate phosphatidylinositol 3-kinase and increase sodium transport in A6 cell monolayers. Am J Physiol. Renal Physiol. 2005;288(6):1200-1212. https://doi.org/10.1152/ajprenal.00383.2004.
Sies Н. Role of metabolic H2O2 Generation: Redox Signalling and Oxidative Stress. J. Biol. Chem. 2014;289:8733-8741. https://doi.org/10.1074/jbc.R113.544635.
Kerboua K., Hamdaoui O., Haddour N., Alghyamah A. Simultaneous Galvanic Generation of Fe2+ Catalyst and SpontaneousEnergy Release in the Galvano-Fenton Technique: A Numerical Investigation of Phenol’s Oxidation and Energy Productionand Saving. Catalysts. 2021;11:943.https://doi.org/10.3390/catal11080943.
Ighodaro O.M., Akinloye O.A. First line defence antioxidants-superoxide dismutase (SOD), catalase (CAT) and glutathione peroxidase (GPX): Their fundamental role in the entire antioxidant defence grid. Alexandria J Med. 2018;54:287-293. https://doi.org/10.1016/j.ajme.2017.09.001.
Jafari M., Salehi M., Ahmadi S., Asgari A., Abasnezhad M., Hajigholamali M. The role of oxidative stress in diazinon-induced tissues toxicity in Wistar and Norway rats. Toxicology Mechanisms and Methods. 2012;22:638-647. https://doi.org/10.3109/15376516.2012.716090.
Hong Y.A., Park C.W. Catalytic Antioxidants in the Kidney. Antioxidants. 2021;10:130. https://doi.org/10.3390/an-tiox10010130.
##submission.downloads##
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2021 Науковий вісник Чернівецького університету. Біологія (Біологічні системи)
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.
