Активність ензимів катаболізму пуринових нуклеотидів у печінці щурів за умов аліментарного дисбалансу
DOI:
https://doi.org/10.31861/biosystems2020.02.119Ключові слова:
тваринна модель, печінка, високосахарозна дієта, низькопротеїнова-високосахарозна дієта, катаболізм пуринівАнотація
Метою даної роботи було дослідження активності ензимів катаболізму пуринових нуклеотидів, а саме АМФ-дезамінази, 5’-нуклеотидази, гуанозиндезамінази, гуанозинфосфорилази та ксантиноксидази у цитозольній фракції печінки щурів за умов різної забезпеченості раціону сахарозою та харчовим протеїном. Активність ферментів визначали фотоколориметричним методом: АМФ-дезаміназну активність – за кількістю утвореного аміаку при дезамінуванні АМФ, що має максимум поглинання при λ-540 нм та 5'-нуклеотидазну активність за кількістю Фн, який утворився при гідролізі АМФ при λ-840 нм. Спектрофотометричним методом визначали активність гуанозинфосфорилази, гуанозиндезамінази і ксантиноксидази. Результати проведених досліджень показали, що за умов споживання харчового раціону з надмірним вмістом сахарози на тлі дефіциту протеїну спостерігається активація катаболізму пуринових нуклеотидів, що може призводити до порушення регуляції енергозалежних процесів у клітинах печінки. Критичним фактором впливу на стан системи пуринових нуклеотидів та активність ензимів їх катаболізму виступає аліментарна нестача протеїну.
Посилання
Asadullina N. R., Gudkov S.V., Bruskov V. I. Antioxidant properties of xanthosine when exposed to X-rays. Basic research. 2011; 10: 22–25.
Voloshchuk O. M., Kopilchuk G. P. The state of the adenylyl nucleotide system in the liver of rats with toxic hepatitis under conditions of protein deficiency. Biophysics. 2017; 62 (6): 1–6.
Sumbaev V. V., Rozanov A.Y. Xanthine oxidase as a component of the system of generating reactive oxygen species. Ukr. biochemistry magazine. 1997; 69 (5): 198–201.
Tapbergenov S. O., Sovetov B. S., Tapbergenov A. T. Features of the effect of adenosine, AMP and hyperadrenaline on immune status, enzymes of purine nucleotide metabolism and antioxidant system. Biomedical chemistry. 2016; 62 (6): 645–649.
Tapbergenov S. O., Tapbergenova S. M. Diagnostic possibilities for determining the activity of serum adenylate deaminase. Laboratornoe delo. 1984; 2: 104–107.
Filanovskaya L. I., Vartanyan A. V. Enzymes of catabolic transformations of purine nucleotides of lymphocytes in norm and at a chronic lymphocytic leukemia. Vopr. honey. chemistry. 1985; 31 (3): 48–52.
Antonioli L., Blandizzi C., Pacher P., Hasko G. Immunity, inflammation and cancer: a leading role for adenosine. Nat. Rev. Cancer. 2013; 13: 842 – 857. https://doi.org/10.4103/njecp.njecp_2_16
Caliceti C., Calabria D., Roda A., Cicero A.F. Fructose Intake, Serum Uric Acid, and Cardiometabolic Disorders: A Critical Review. Nutrients. 2017; 9(4):387–395. https://doi.org/10.3390/nu9040395
Durga M., Gandham S. Biochemical characterization of kluyveromyces lactis adenine deaminase and guanine deaminase and their potential application in lowering purine content in beer. Front. Bioeng. Biotechnol. 2018; 6:1–10. https://doi.org/10.3389/fbioe.2018.00180
Esthervan D., Lucie A.G., Elianodos S., Joel J., Best L., Lennicke C., Vincent J., Marinos G., Foley A. Sugar-Induced Obesity and Insulin Resistance Are Uncoupled from Shortened Survival in Drosophila. Cell Metab. 2020; 31(4):710–725. https://doi.org/10.1016/j.cmet.2020.02.016
Fausther M. Extracellular adenosine: a critical signal in liver fibrosis. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2018; 12 (19): 315. https://doi.org/10.1152/ajpgi.00006.2018
Kocic G., Nikolic J., Jevtovic-Stoimenov T., Sokolovic D. L-Arginine Intake Effect on Adenine Nucleotide Metabolism in Rat Parenchymal and Reproductive Tissues. The Scientific World Journal. 2012; 4 s. https://doi.org/10.1100/2012/208239
Lowry O., Rosebrough N., Farr A., Randall R. J. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951; 193(1): 75–265.
Maiuolo J., Oppedisano F., Gratteri S., Muscoli C. Regulation of uric acid metabolism and excretion. Vincenzo International Journal of Cardiology. 2016; 213: 8–14.
Michael K. McMullen Fructose Increases Uric Acid Contributing to Metabolic Syndrome – Herbal, Nutritional and Dietary Strategies to Reduce Uriс Acid. OBM Integrative and Complementary Medicine. 2018; 3(3):1–40. https://doi.org/10.21926/obm.icm.1803022
Rozhkovskij, J.V., Kresjun, V.I. Aktivnost’ markernyh fermentov i sostojanie lipidnogo matriksa membran jeritrocitov pri stresse i ego medikamentoznoj korrekcii. Ukrainian Journal of Biochemistry. 1991; 63(4): 74–80 (in Russian).
Srivastava R., Pinkoskу S., Filippov S., Hanselman J., Cramer C., Newton R. AMP-activated protein kinase: an emerging drug target to regulate imbalances in lipid and carbohydrate metabolism to treat cardio-metabolic diseases. J Lipid Res. 2012; 53(12):2490–2514. https://doi.org/10.1194/jlr.R025882
Tavenier M., Skladanowski A., De Abreu R. A., Willem J. Kinetics of adenilate metabolism in human and rat myocardium. Biochem. Biophis. Acta. 1995; 1244 (2-3): 351–356. https://doi.org/10.1016/0304-4165(95)98595-C
##submission.downloads##
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2020 Науковий вісник Чернівецького університету. Біологія (Біологічні системи)
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.
